W tym wpisie na blogu przyjrzymy się szczegółowo, w jaki sposób białka prionowe wywołują chorobę szalonych krów i jak rozprzestrzenia się ona na ludzi.
Jak przenosi się choroba szalonych krów?
W 2008 roku, podczas negocjacji handlowych dotyczących wołowiny w ramach umowy o wolnym handlu między Koreą a Stanami Zjednoczonymi, osiągnięto porozumienie zezwalające na pełny import wołowiny; jednak ze względu na powszechny sprzeciw opinii publicznej negocjacje ostatecznie doprowadziły do porozumienia w sprawie ograniczonego importu. Główne obawy opinii publicznej dotyczyły możliwości importu do Korei „krów zakażonych chorobą szalonych krów” oraz możliwości przenoszenia choroby na ludzi poprzez spożywanie mięsa od zakażonych krów. Innymi słowy, istniała obawa, że w przypadku zezwolenia na nieograniczony import wołowiny, ludzie mogliby zarazić się ludzką chorobą szalonych krów poprzez jej spożywanie. Wśród tych obaw krążyły różne bezpodstawne plotki wśród osób niezaznajomionych z chorobą szalonych krów, takie jak twierdzenie, że może ona przenosić się drogą powietrzną. Jakie są zatem przyczyny i mechanizmy przenoszenia choroby szalonych krów?
Przyczyna choroby szalonych krów: białka prionowe
Bezpośrednią przyczyną choroby szalonych krów jest białkowa cząsteczka zakaźna zwana prionem. Białka prionowe są wyjątkowe, ponieważ mogą być przenoszone bez udziału DNA lub RNA, co stanowi kluczowy czynnik wyjaśniający wystąpienie choroby szalonych krów. Kiedy normalne białka prionowe występujące w organizmach ludzi lub zwierząt ulegają nieprawidłowemu sfałdowaniu i przekształcają się w nieprawidłowo sfałdowane białka prionowe, rozwijają się choroby takie jak choroba szalonych krów.
Białka powstają, gdy aminokwasy łączą się ze sobą, tworząc złożoną strukturę, którą można podzielić na helisę alfa-helisy lub wachlarzowatą strukturę beta-harmonijki. Zazwyczaj normalne białka prionowe mają strukturę alfa-helisy, która jest stabilna i funkcjonalna. Jednak w nieprawidłowo sfałdowanych białkach prionowych część struktury alfa-helisy ulega zmianie, przekształcając ją w strukturę beta-harmonijki. Ta nieprawidłowo sfałdowana struktura nie jest łatwo rozkładana przez proteazy i kumuluje się, ostatecznie zakłócając prawidłowe funkcjonowanie komórek nerwowych.
Amyloidy i nieprawidłowo sfałdowane białka prionowe
Substancja zwana amyloidem odgrywa kluczową rolę w procesie akumulacji tych nieprawidłowo sfałdowanych białek prionowych. Amyloid powstaje, gdy nieprawidłowo sfałdowane struktury beta-harmonijki wiążą się z innymi białkami, co jest zjawiskiem powszechnym w różnych chorobach neurodegeneracyjnych. Na przykład, amyloid występuje w chorobie Alzheimera, Parkinsona i chorobie szalonych krów; akumulacja tej substancji zaburza prawidłowe funkcjonowanie komórek nerwowych i ostatecznie prowadzi do choroby.
W chorobie szalonych krów, gdy nieprawidłowo sfałdowane białka prionowe gromadzą się w ośrodkowym układzie nerwowym bydła, mózg wypełnia się amyloidem, co prowadzi do utraty jego prawidłowych funkcji. Proces ten ostatecznie wywołuje chorobę szalonych krów, powodując nieprawidłowe zachowanie bydła lub jego śmierć z powodu problemów neurologicznych.
Drogi transmisji choroby szalonych krów
Dokładny mechanizm, poprzez który nieprawidłowo sfałdowane białka prionowe infekują normalne białka prionowe, nie został jeszcze w pełni wyjaśniony. Jednak główne hipotezy sugerują, że nieprawidłowo sfałdowane białka prionowe oddziałują bezpośrednio z normalnymi białkami prionowymi, zmieniając ich strukturę, lub że nieznane białka obecne w organizmie powodują nieprawidłowe sfałdowanie normalnych białek prionowych. Gdy nieprawidłowo sfałdowane białka prionowe nadal przekształcają normalne białka prionowe i gromadzą się w organizmie krowy, rozwija się BSE.
BSE przenosi się głównie poprzez spożycie płynów ustrojowych lub mięsa zakażonego bydła. Należy zauważyć, że ponieważ nieprawidłowo sfałdowane białka prionowe nie ulegają zniszczeniu pod wpływem wysokich temperatur, spożycie mięsa krowy zakażonej BSE może prowadzić do rozwoju wariantu choroby Creutzfeldta-Jakoba (vCJD) u ludzi.
Gdy nieprawidłowo sfałdowane białko prionowe dostanie się do organizmu człowieka, zmienia normalne białka prionowe, co może powodować śmiertelne choroby neurologiczne.
Historia chorób prionowych i rozprzestrzenianie się choroby szalonych krów
Choroba szalonych krów wystąpiła na dużą skalę w Wielkiej Brytanii w latach 1980. XX wieku, a jej główną przyczyną było wykorzystywanie zakażonych zwłok owiec jako paszy dla bydła. W tamtym czasie, aby zwiększyć wydajność przemysłu mięsnego, wykorzystywano je jako paszę dla bydła. W tym procesie choroba prionowa zwana scrapie, która występowała u owiec, została przeniesiona na bydło. Bydło, które zjadało zwłoki owiec zakażonych scrapie, zarażało się BSE, a ponieważ zwłoki tych zwierząt były następnie karmione innymi zwierzętami, BSE szybko się rozprzestrzeniało.
W związku z tym choroby prionowe mogą przenosić się z jednego gatunku zwierząt na inny; odnotowano wręcz przypadki przeniesienia BSE z bydła na ludzi. To przenoszenie nie dotyczy wyłącznie bydła i ludzi; wzbudziło ono poważne obawy na całym świecie dotyczące spożycia mięsa i metod produkcji pasz.
Rozwiązania i przyszłe badania
Do tej pory nie ma znanego lekarstwa na choroby prionowe, w tym chorobę szalonych krów. Opracowanie terapii jest niezwykle trudne bez pełnego zrozumienia, w jaki sposób nieprawidłowo sfałdowane białko prionowe zmienia normalne białka. Naukowcy kontynuują jednak badania nad białkami prionowymi i istnieje prawdopodobieństwo, że w przyszłości powstaną metody zapobiegania lub leczenia tych chorób.
Ponieważ wybuch choroby szalonych krów miał swoje źródło w środowisku przemysłowym, odpowiedzialność człowieka jest znacząca. Dlatego też stosowanie surowszych norm w produkcji i zarządzaniu paszami dla zwierząt oraz wdrażanie środków zapobiegawczych przeciwko chorobom prionowym pozostają kluczowymi zadaniami.
