या ब्लॉग पोस्टमध्ये, ओमिक्स संशोधनाच्या दृष्टिकोनातून, पेशींमध्ये फरक होत असताना प्रथिने संयोजन कसे बदलतात आणि हे बदल जैविक प्रणालींच्या कार्यांशी आणि रोगाच्या प्रारंभाशी कसे संबंधित आहेत याचे परीक्षण केले आहे.
आधुनिक जीवनशास्त्रातील एक मुख्य कीवर्ड म्हणजे ओमिक्स. वैयक्तिक जीन्स आणि प्रथिनांच्या कार्याचे आणि संरचनेचे विश्लेषण करण्यावर लक्ष केंद्रित करणाऱ्या भूतकाळातील जीवन विज्ञान संशोधनाच्या विपरीत, ओमिक्समध्ये जीनोमिक्स (जीव किंवा पेशीमधील संपूर्ण जनुकांचा किंवा जीनोमचा अभ्यास करणे), ट्रान्सक्रिप्टोमिक्स (आरएनए किंवा ट्रान्सक्रिप्टोमच्या संपूर्ण संचाचा अभ्यास करणे), आणि प्रोटिओमिक्स (प्रथिनांचा किंवा प्रोटिओमचा संपूर्ण संचाचा अभ्यास करणे) यासारख्या संकल्पनांचा समावेश आहे.
आण्विक जीवशास्त्र सिद्धांतानुसार, डीएनएमध्ये असलेल्या अनुवांशिक माहितीचा फक्त एक भाग आरएनएमध्ये लिप्यंतरित केला जातो आणि त्या आरएनएचा फक्त एक भाग प्रथिनांमध्ये रूपांतरित केला जातो. एखाद्या विशिष्ट जैविक प्रणालीचा जीनोम, जसे की जीव किंवा पेशी, त्या प्रणालीच्या सर्व कार्यांसाठी संपूर्ण अनुवांशिक माहिती ठेवते. मानवी प्रणालीचा जीनोम आणि मानवी यकृत पेशीसारख्या दुसऱ्या प्रणालीचा जीनोम, समान माहिती असते. तथापि, मानवी यकृत पेशी आणि उंदराच्या यकृत पेशीच्या प्रत्येकी जीनोममध्ये वेगळी माहिती असते. दरम्यान, ट्रान्सक्रिप्टोममध्ये जीनोमिक माहितीवरून सध्या केल्या जाणाऱ्या कार्यात्मक क्रियाकलापांबद्दल माहिती असते आणि ट्रान्सक्रिप्टोमचा भाग म्हणून प्रोटीओम प्रत्यक्षात केल्या जाणाऱ्या कार्यात्मक क्रियाकलापांबद्दल माहिती दर्शवते. सजीवांमध्ये थेट आवश्यक 'कार्य' करणारे पदार्थ, जसे की उत्प्रेरक जैवरासायनिक प्रतिक्रिया, प्रोटीओम बनवणारे प्रथिने आहेत.
मानवांमध्ये २०,००० हून अधिक वेगवेगळी प्रथिने असतात आणि मानवी पेशींमध्ये, त्यांच्या प्रकारानुसार, या प्रथिनांचे वेगवेगळे संयोजन असते. म्हणजेच, काही प्रथिने सामान्यतः त्वचेच्या पेशी, मज्जातंतू पेशी, स्नायू पेशी इत्यादींमध्ये आढळतात, तर इतर प्रथिने फक्त विशिष्ट पेशी प्रकारांमध्ये आढळतात. पेशी भेदभाव नावाच्या प्रक्रियेतून जातात, जिथे बाह्य उत्तेजनांना किंवा अंतर्निहित कार्यक्रमाला प्रतिसाद म्हणून एक पेशी प्रकार दुसऱ्या पेशीमध्ये रूपांतरित होतो. जेव्हा पेशी भेदभावाद्वारे बदलतात, तेव्हा त्यांच्याकडे असलेल्या प्रथिनांचे संयोजन देखील बदलते. वैयक्तिक विकासादरम्यान पेशी भेदभाव ठळकपणे दिसून येतो, परंतु ज्या प्रक्रियेद्वारे सामान्य पेशी कर्करोगाच्या पेशींमध्ये रूपांतरित होतात ती प्रक्रिया भेदभाव प्रक्रिया म्हणून देखील समजली जाऊ शकते.
रुग्णाच्या कर्करोग पेशी आणि सामान्य पेशींवर प्रोटीओमिक्स-आधारित संशोधन लागू केले जाते अशा एका प्रकरणाचा विचार करा. कर्करोग पेशी आणि सामान्य पेशींच्या प्रोटीओम्सची तुलना केल्याने अशा प्रथिनांची ओळख पटवता येते ज्यांचे स्तर सामान्य पेशींच्या तुलनेत कर्करोग पेशींमध्ये बदलले आहेत. शास्त्रज्ञ या प्रथिनांना कर्करोग उपचारांसाठी संभाव्य नवीन उपचारात्मक लक्ष्य म्हणून ओळखतात आणि त्यांच्यावर संशोधन करतात. सामान्य पेशींच्या तुलनेत कर्करोग पेशींमध्ये ज्या प्रथिनांचे प्रमाण वाढते ते ऑन्कोजीनसाठी उमेदवार असू शकतात, तर सामान्य पेशींच्या तुलनेत कर्करोग पेशींमध्ये ज्या प्रथिनांचे प्रमाण कमी होते ते ट्यूमर सप्रेसर प्रथिनांसाठी उमेदवार असू शकतात.
तर मग या शोधलेल्या २०,००० हून अधिक मानवी प्रथिनांपैकी कोणत्या प्रथिनांना ओळखण्याची प्रक्रिया कशी पार पाडली जाते? प्रथिनांमध्ये २० प्रकारचे अमीनो आम्ले एका रेषीय क्रमाने जोडलेले असतात, प्रत्येक प्रथिनाचे सरासरी ५०० अमीनो आम्ले असतात. वेगवेगळ्या प्रथिनांमध्ये वेगवेगळे अमीनो आम्ले असतात, त्यामुळे विशिष्ट प्रथिनांचा अमीनो आम्ले क्रम जाणून घेतल्याने त्याची ओळख निश्चित करता येते.
प्रथिनांचा अमिनो आम्ल क्रम निश्चित करण्यासाठी अनेक प्रायोगिक पद्धती अस्तित्वात आहेत, त्यापैकी एक म्हणजे पेप्टाइड आण्विक वजन विश्लेषण. यामध्ये एका अज्ञात प्रथिनावर ट्रिप्सिनने उपचार करून ते पेप्टाइड्समध्ये विभाजित करणे समाविष्ट आहे - सरासरी सुमारे 10 अमिनो आम्लांचे तुकडे - आणि नंतर प्रत्येक पेप्टाइडचे आण्विक वजन मोजणे. ट्रिप्सिन क्लीवेजसाठी विशिष्ट अमिनो आम्ल ओळखत असल्याने, अमिनो आम्लांमध्ये क्लीवेज कुठे होईल याचा अंदाज लावणे शक्य आहे. खरंच, प्रोटीओमिक विश्लेषण डेटा पेप्टाइड आण्विक वजन मूल्ये आणि पेप्टाइड्सच्या सापेक्ष विपुलतेमध्ये संख्यात्मकपणे सादर केला जातो. सर्व मानवी प्रथिनांचे अमिनो आम्ल क्रम आणि आण्विक वजन आधीच ज्ञात असल्याने, कर्करोगाच्या पेशी आणि सामान्य पेशींच्या प्रोटीओम्सवर ट्रिप्सिनने उपचार करून मिळवलेल्या पेप्टाइड्सचे आण्विक वजन विश्लेषण परिणाम उमेदवार उपचारात्मक लक्ष्य प्रथिने ओळखण्यासाठी वापरले जाऊ शकतात.
